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Evrogen EA002试剂 

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能够将聚核苷酸链的磷酸二酯键切断的酶，称为核酸酶。核酸酶属于水解酶，作用于磷酸二酯键的P-O 位置。 [1] 

核酸酶是在核酸分解的*步中，作用于水解核苷酸之间的磷酸二酯键的一种核酸。在高等动植物中都有作用于磷酸二酯键的。 [2] 

不同来源的核酸酶，其专一性、作用方式都有所不同。有些核酸酶只能作用于RNA，称为核糖核酸酶（RNase），有些核酸酶只能作用于DNA，称为脱氧核糖核酸酶（DNase），有些核酸酶专一性较低，既能作用于RNA也能作用于DNA，因此统称为核酸酶（nuclease）。根据核酸酶作用的位置不同，又可将核酸酶分为核酸外切酶（exonuclease）和核酸内切酶（endonuclease）。 [3] 

分类介绍

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核酸外切酶

有些核酸酶能从DNA或RNA链的一端逐个水解下单核苷酸，所以称为核酸外切酶。只作用于DNA的核酸外切酶称为脱氧核糖核酸外切酶，只作用于RNA的核酸外切酶称为核糖核酸外切酶；也有一些核酸外切酶可以作用于DNA或RNA。核酸外切酶从3′端开始逐个水解核苷酸，称为3′→5′外切酶，例如，蛇毒磷酸二酯酶即是一种3′→5′外切酶，水解产物为5′核苷酸；核酸外切酶从5′端开始逐个水解核苷酸，称为5′→3′外切酶，例如：牛脾磷酸二酯酶即是一种5′→3′外切酶，水解产物为3′核苷酸。

核酸内切酶

核酸内切酶催化水解多核苷酸内部的磷酸二酯键。有些核酸内切酶仅水解5′磷酸二酯键，把磷酸基团留在3′位置上，称为5′-内切酶；而有些仅水解3′-磷酸二酯键，把磷酸基团留在5′位置上，称为3′-内切酶。还有一些核酸内切酶对磷酸酯键一侧的碱基有专一要求，例如胰脏核糖核酸酶（RNaseA）即是一种高度专一性核酸内切酶，它作用于由嘧啶核苷酸C‘3处的羟基与下一个核苷酸C5’处的磷酸形成的3‘，5’-磷酸二脂键，产物为以3′嘧啶核苷酸结尾的低聚核苷酸和以5’核苷酸开头的低聚核苷酸。

发展历史

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20世纪70年代，在细菌中陆续发现了一类核酸内切酶，能专一性地识别并水解双链DNA上的特异核苷酸顺序，称为限制性核酸内切酶（restriction endonuclease，简称限制酶）。当外源DNA侵入细菌后，限制性内切酶可将其水解切成片段，从而限制了外源DNA在细菌细胞内的表达，而细菌本身的DNA由于在该特异核苷酸顺序处被甲基化酶修饰，不被水解，从而得到保护。

限制性核酸内切酶的研究和应用发展很快，已提纯的限制性核酸内切酶有100多种，许多已成为基因工程研究中*的工具酶。

限制性核酸内切酶可被分成三种类型。Ⅰ型和Ⅲ型限制酶水解DNA需要消耗ATP，全酶中的部分亚基有通过在特殊碱基上补加甲基基团对DNA进行化学修饰的活性。

Ⅰ型和Ⅲ型酶具有限制和修饰两种作用，而特异性弱，切割位点的序列不固定，不已知，不宜用于基因克隆中。

Ⅱ型限制酶水解DNA不需要ATP也不以甲基化或其它方式修饰DNA，能在所识别的特殊核苷酸顺序内或附近切割DNA。因此，被广泛用于DNA分子克隆和序列测定。

本质研究

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关于网上描述核酸酶的本质是RNA，有一定误区。

首先，核酸酶的本质是蛋白质。

1，如图是核酸酶的

三级结构示意图。可以看出核酸酶是由氨基酸合成的。

2，从发展历*看：

RNA的催化作用是在1985年Cech等人对四膜虫rRNA自我剪接机制地深入研究时发现的[4]  。而基因工程在1980年就成功做成世界上*只转基因动物（小鼠） [5]  。也就说1980年就已经用核酸酶来切割DNA获取目的基因了，而RNA类酶（核酶）的催化作用是在1985年才发现并提出来的。

请注意区分核酶（Ribozyme,有生物催化功能的RNA)和核酸酶（RNAse/DNAse，水解核酸的酶）

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 [1]  酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。 [1] 

随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。 [1] 

酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。 [1] 

研究历史

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1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。

1833年，法国的*（Payen）和帕索兹（Persoz）从麦芽的水解物中用酒精沉淀得到一种可使淀粉水解生成糖的物质，并将其命名为diastase，也就是现在所谓的*。后来，diastase在法国成为用来表示所有酶的名称。 [2] 

1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。

1878年，库尼（Kunne）把酵母中进行酒精发酵的物质称为“酶”（enzyme），这次来自希腊文，意即“在酒精中”。

1913年，美国科学家米彻利斯（Michaelis）和曼吞（Menten）根据中间产物学说推导出酶催化基本方程的米式方程。

1926年，美国科学家萨姆纳（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。

20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。

1982年，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥尔特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用，并将其命名为ribozyme。 [3] 

1982年，美国科学家T.Cech和他的同事在对“四膜虫编码rRNA前体的DNA序列含有间隔内含子序列”的研究中发现，自身剪接内含子的RNA具有催化功能。 [1]  为了与酶(enzyme)区分，Cech将它命名为ribozyme，译名“核酶”，在非编码RNA的分类中它也被称为“催化性小RNA”。 [1]  [4] 

1986年，Schultz和Lerner研制成功抗体酶(abzyme)。

理化性质

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组成

按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白质部分统称为辅助因子 （cofactor），两者一起组成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基（prosthetic group），用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶（coenzyme），可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用；另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。

结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，常见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢及一些特殊化学基团的运载。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。

酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团（binding group）的作用，有的在催化反应中起催化基团（catalytic group）的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团（essential group）。 [4] 

空间结构

它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。不过酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。

而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团